Глава 3. Транспорт газов кровью
В норме около 97% кислорода от легких к тканям переносится в химически связанном виде гемоглобином. Лишь 3% составляет О2, растворенный в плазме крови. Каждый грамм гемоглобина может максимально связать 1,34 мл О2. Соответственно, кислородная емкость крови, т.е. максимальное общее количество кислорода, которое может быть перенесено кровью, будет находиться в прямой зависимости от содержания гемоглобина.
Сатурация крови (SaO2), или насыщение артериальной крови кислородом, характеризует количество кислорода, связанного с гемоглобином. Оно выражает отношение между количеством кислорода, связанного с гемоглобином и кислородной емкостью крови: SaO2 = (О2, связанный с гемоглобином / кислородная емкость крови) х 100%.
Содержание кислорода в артериальной крови (СаО2) — сумма связанного с гемоглобином и растворенного в плазме О2: СаО2 = (1,34 х гемоглобин х SaO2) + (РаО2 0,0031).
Кровь содержит незначительное количество кислорода, не связанного с гемоглобином, а растворенного в плазме. Количество растворенного кислорода пропорционально парциальному да вл ениюО2и коэффициенту его растворимости, а растворимость О2 в крови очень низка:только 0,0031 мл О2 растворяется в 0,1л крови приувеличе-нии давления на 1 мм рт. ст. Таким образом, при РаО2, равном 100 мм рт. ст., в 100 мл артериальной крови содержится только 0,31 мл растворенного О2. Со снижением РаО2 количество растворенного в плазме О2 станет еще меньше.
Содержание О2 в связи с изменениями РаО2 колеблется незначительно до тех пор, пока устойчиво поддерживается SaO2. Изменения содержания гемоглобина приводят к более заметным сдвигам СаО2. Нормальное СаО2 равно 198 мл О2/л крови при условии, что РаО2 = 100 мм рт. ст., содержание гемоглобина—150 г/л, a SaO2 = 97%. Сродство гемоглобина к кислороду возрастает по мере последовательного связывания молекул О2, что придает кривой диссоциации оксигемоглобина сигмовидную или S-образную форму (Рисунок 10). Эта кривая, соотносящая изменения SaO2 в зависимости от РаО2, важна для анализа процессов транспорта кислорода к периферическим тканям.
Верхняя часть кривой (при РаО2 > 60 мм рт. ст.) — относительно плоская. Это приводит к тому, что SaO2 и СаО2 остаются достаточно постоянными, несмотря на значительные колебания РаО2. Повышение СаО2 или транспорта кислорода в этой области кривой может быть достигнуто только за счетувели-чения содержания гемоглобина.
Крутые средняя и нижняя части кривой иллюстрируют следующую зависимость— хотя SaO2 падает в случае, если РаО2 оказывается ниже 60 мм рт. ст., процесс насыщения гемоглобина кислородом продолжается, поскольку сохраняется градиент РаО2 между альвеолами и капиллярами. Периферические ткани в даиных условиях могут продолжать извлекать достаточное количество О2, несмотря на снижение капиллярного РО2.
При насыщении гемоглобина менее 100% низкое pH уменьшает связывание кислорода с гемоглобином — кривая диссоциации оксигемоглобина смещается вправо по оси х. Изменение свойств гемоглобина под влиянием протонов называется эффектом Бора. При гипоксии также понижается сродство гемоглобина к кислороду.
P50 — общепринятая мера сродства гемоглобина к кислороду, при котором гемоглобин насыщен кислородом на 50% (при 37 °C и pH 7,4). Р50 в крови человека в норме составляет 26,6 мм рт. ст., однако оно может изменяться при различных метаболических и физиологических условиях, воздействующих на процесс связывания кислорода гемоглобином.
Когда сродство гемоглобина к кислороду падает, О2 с большой легкостью переходит в ткани, и наоборот. Повышение Р50 определяет сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина вправо. Сродство гемоглобина к кислороду снижается, указывая, что теперь требуется более высокое РаО2 для поддержания SaO2 на прежнем уровне. Более низкое сродство гемоглобина к кислороду означает повышенное высвобождение кислорода в тканях, но ухудшение связывания гемоглобина с О2 в легких.
Сдвиг кривой диссоциации влево и соответствующее снижение Р50 указывает на повышенное сродство гемоглобина к кислороду — улучшение связывания в легких и ухудшение высвобождения О2 в периферических тканях. На Р50 и положение кривой диссоциации гемоглобина влияет несколько факторов, в частности pH и температура.
Двуокись угле рода — конечный продукт окислительных обменных процессов в клетках—переносится с кровью к лег-кимвтрехформах:в свободной, в виде кислых солей угольной кислоты и карб-гемоглобина.
Напряжение СО2 в артериальной крови, поступающей в тканевые капилляры, составляет 40 мм рт. ст. В клетках тканей наибольшее напряжение СО2 — 60 мм рт. ст., в тканевой жидкости — 46 мм рт. ст. В связи с этим физически растворенный СО2 переносится по градиенту напряжения из тканевой жидкости в капилляры (Рисунок 12). В результате напряжение СО2 в венозной крови составит 46 мм рт. ст. Здесь большая часть СО2 претерпевает ряд химических превращений — происходит гидратация молекул СО2 с образованием угольной кислоты. В плазме данная реакция идет медленно, а в эритроцитах под влиянием фермента карбоангидразы она резко ускоряется примерно в 10 тыс. раз.
Поскольку этот фермент присутствует только в клетках, практически все молекулы СО2, участвующие в реакции гидратации, должны сначала поступить в эритроциты. В зависимости от напряжения СО2, карбоангидраза катализирует как образование угольной кислоты, так и ее расщепление на двуокись углерода и воду (в капиллярах легких). Таким образом, эритроциты переносят в растворенном виде в три раза больше СО2, чем плазма (Рисунок!!).
Гемоглобин служит источником катионов, необходимых для связывания угольной кислоты в форме бикарбонатов. Вследствие этого гемоглобин представляет собой наиболее мощную буферную систему организма. В эритроцитах тканевых капилляров образуется дополнительное количество бикарбоната калия, а также карбгемоглобина, а в плазме крови увеличивается количество бикарбоната натрия. В таком виде СО2 переносится к легким.
Содержание углекислого газа, находящегося в крови в виде химических соединений, непосредственно зависит от его напряжения и описывается кривой, аналогичной кривой диссоциации оксигемоглобина. Данный эффект частично обусловлен различной способностью оксигемоглобина и дезоксигемоглобина к образованию карбаминовой связи.